پاورپوینت پروتئین

پروتئین

پرُوتِئین (به انگلیسی: protein ) از جمله مهم ترین اجزای بدن است که نقش های بسیار حیاتی و مهمی در بدن را دارد. این مواد از توالی زنجیره های آمینواسیدی تشکیل شده اند که براساس نوع پروتئین، تعداد این آمینواسیدها می تواند تا چند هزار نیز برسد.

دسته بندی : پاورپوینت

نوع فایل:  powerpoint (..pptx) (قابل ویرایش و آماده پرینت)

 تعداد اسلاید: 80 اسلاید

 قسمتی از متن فایل:

پروتئین:
پروتئینها ماکروملکولهایی هستند که تمام اعمال مهم در ارگانیسم ها را انجام می دهند از جمله این اعمال انجام واکنشهای بیوشیمیایی ، انتقال مواد غذایی و تشخیص و انتقال پیامها است.
ساختار اول: پروتئینها از بهم پیوستن اسیدهای آمینه توسط پیوندهای پپتیدی به صورت یک زنجیره بوجود می آیند.
- پروتئینها از نظر طول زنجیره (از 30 تا بیش از 30000 اسید آمینه) و همچنین ترتیب قرار گرفتن اسیدهای آمینه ، با هم متفاوت هستند.
در طول 30 سال گذشته ساختمان بیش از 14000 پروتئین شناخته شده است و توالی بیش از 600000 پروتئین مشخص شده است.
اولین نتایج ساختمانی بلور نگاری روی پروتئین های کروی در 1958 برای میوگلوبین گزارش شد .
ساختار دوم پروتئین ها:
مارپیچ آلفا :
- مارپیچ آلفا از عناصر کلاسیک ساختمان پروتئین است که اولین بار در 1951 توسط پائولینگ توصیف شد. او پیشگویی کرد که این ساختمان باید پایدار و از نظر انرژ ی در پروتئین مناسب باشد.
- در مارپیچ آلفا در هر دور 3.6 واحد اسیدآمینه دارد با پیوند های هیدورژنی بین گروه کربونیل باقیمانده (واحد) n وگروه آمینو باقیمانده (واحد) n+4 .
بنابراین هم ه گروه های آمینو و کربونیل به استثنای اولین آمینو و آخرین کربونیل در انتهای مارپیچ با هم پیوند هیدروژنی دارند. در نتیجه انتهای مارپیچ آلفا قطبی هستند و اغلب در سطح پروتئین یافت می شوند.
مارپیچ های آلفا که در پروتئین ها مشاهده می شوند اغلب راستگرد هستند. گاهی قطعات کوچک (3 تا 5 باقیمانده) از مارپیچ های آلفا ی چپگرد مشاهده می شود.
- هم ه پیوند های هیدروژنی در یک مارپیچ آلفا در یک جهت هستند به دلیل آنکه واحد های پپتیدی در یک جهت در طول محور مارپیچ دنبال هم قرار گرفته اند.
پیوند هیدروژنی گروه فسفات به انتهای آمینوی یک مارپیچ آلفا
اثر کلی یک دو قطبی خالص برای مارپیچ های آلفا این است که یک بار مثبت جزئی درانتهای آمینو و بار منفی جزئی در انتهای کربوکسی مارپیچ آلفا دارد. این بار برای جذب لیگاند های با بار مخالف و لیگاندهای با بار منفی بویژه آنهایی که دارای گروه فسفات هستند و معمولاُ به انتهای نیتروژن مارپیچ آلفا وصل می شوند اثر دارد.
- مشاهده شده است که زنجیره های جانبی مختلف تمایل ضعیف اما معینی برای حضور در مارپیچ آلفا یا عدم حضور در آن دارند. بنابراین آلانین، گلوتامیک اسید، لوسین و متیونین تشکیل دهنده های خوب مارپیچ آلفا هستند در حالیکه پرولین، گلایسین، تایروزین و سرین از این نظر بسیار ضعیف هستند. چنین تمایلاتی برای هر تلاش اولیه برای پیشگویی ساختمان دوم از توالی اسیدهای آمینه نقطه مرکزی هستند اما به اندازه کافی قوی نیستند که پیشگویی دقیقی را باعث شوند.
- عمومی ترین مکان برای مارپیچ های آلفا در ساختمان پروتئین در طول سطح خارجی پروتئین است که یک سمت از مارپیچ به طرف حلال و سمت دیگر به طرف آبگریز داخلی پروتئین است. بنابراین با 3.6 اسیدآمینه در هر دور تمایلی برای زنجیره های جانبی به تغییر از آبگریز به آبدوست با تناوب سه یا چهار اسید آمینه وجود دارد. هر چند این گرایش بعضی مواقع در توالی اسیدهای آمینه مشاهده میشود اما به اندازه کافی برای پیشگویی ساختمان به تنهایی کافی نیست. زیرا اسید آمینه هایی که به سمت محلول هستند میتوانند آبگریز باشند و به علاوه مارپیچ های آلفا میتوانند بطورکامل در داخل پروتئین یا کاملاً در معرض حلال باشند .
صفحات بتا
دومین عنصر ساختمانی اصلی که در پروتئین های کروی پیدا میشود صفحات بتا هستند. این ساختمان از ترکیب چندین منطقه زنجیر پلی پپتیدی ساخته شده است .
- بر خلاف مارپیچ آلفا که از یک منطقه پیوسته ساخته شده است. این مناطق، رشته های بتا ، معمولاً 5 تا 10 اسید آمینه طول دارند. این رشته های بتا در مجاور یکدیگر ردیف میشوند بطوریکه پیوند های هیدروژنی میتوانند بین گروه های کربونیل یک رشته بتا و گروه های آمینوی روی رشته مجاور و بر عکس تشکیل شود.